膠原蛋白中甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、脯氨酸（Pro）和谷氨酸（Glu）含量較高，特別是甘氨酸，約占總氨基酸的27%，也有報道說占1/3，即每隔兩個其它氨基酸殘基（X，Y）即有一個甘氨酸，故其肽鏈可用（Gly-X-Y）n來表示。每個原膠原分子由三條α-肽鏈組成，α-肽鏈自身為α螺旋結(jié)構(gòu)，肽鏈中每三個氨基酸殘基中就有一個要經(jīng)過此三股螺旋中間區(qū)，而此處空間十分狹窄，只有甘氨酸適合于此位置，由此可解釋其氨基酸組成中每隔兩個氨基酸殘基出現(xiàn)一個甘氨酸的特點。特別注意，X、Y均表示任意的氨基酸，只不過X通常是脯氨酸，Y通常指羥脯氨酸。同時還含有少量3-羥脯氨酸（3-hydroxyproline）和5-羥賴氨酸（5-hydroxylysine，Hyl）。羥脯氨酸殘基可通過形成分子內(nèi)氫鍵穩(wěn)定膠原蛋白分子。三條α-肽鏈借范德化力、氫鍵及共價交聯(lián)則以平行、右手螺旋形式纏繞成“草繩狀”三股螺旋結(jié)構(gòu)，使膠原具有很高的拉伸強度。 鹽法提取是利用各種不同的鹽在不同的濃度條件下提取鹽溶性膠原蛋白的方法。浙江玻尿酸膠原蛋白肽

    酸法提取是利用一定濃度的酸溶液在一定的條件下提取膠原蛋白，主要采用低離子濃度酸性條件破壞分子間鹽鍵和希夫堿，而引起纖維膨脹、溶解，采用酸法提取的膠原蛋白通常成為酸溶性膠原蛋白。酸溶解法可將沒有交聯(lián)的膠原分子溶解出來，也可溶解含有醛胺類交聯(lián)鍵的膠原纖維，然后釋放到溶劑中。酸法是提取膠原蛋白比較常用和有效的方法，用低溫酸法提取的膠原很大程度的保持了其三螺旋結(jié)構(gòu)，適用于醫(yī)用生物材料及原料的制備。通常的做法是將適當(dāng)濃度的酸液按一定料液比加入到經(jīng)過預(yù)處理的骨粉中，于0～25℃攪拌提取一定時間。在采用酸法進(jìn)行膠原蛋白的提取時，注意提取溫度不宜過高，以免膠原蛋白的生物活性發(fā)生破壞。取樣經(jīng)前處理后，勻漿在低溫下用酸浸提，離心即可得酸溶性膠原蛋白（acid-solublecollagen，ASC）。作為溶劑使用的酸，主要有鹽酸、磷酸、甲酸、乙酸、蘋果酸、檸檬酸等，但大多數(shù)研究集中于乙酸抽提，像MariaSadowska等用，其提取率略低于乙酸提取。檸檬酸因不產(chǎn)生顏色和異味得以比較廣使用于食品工業(yè)的膠原蛋白的提取。 上海魚膠原蛋白原液酶解膠原蛋白的工藝主要分為單酶水解法和多酶水解法。

    隨著各類香腸制品在肉制品中所占的比例越來越大，天然的腸衣制品嚴(yán)重缺乏。研究人員正致力于替代品的開發(fā)，以膠原蛋白質(zhì)為主要的膠原腸衣本身是營養(yǎng)豐富的高蛋白物質(zhì)，在熱處理過程中隨著水分和油脂的蒸發(fā)與溶化，膠原幾乎與肉食品的收縮率一致，而其他的可食用包裝材料還沒有被發(fā)現(xiàn)具有這種品質(zhì)。另外，膠原蛋白本身具有固定化酶的功能，具有抗氧化性，可以改善食品的風(fēng)味和質(zhì)量。產(chǎn)品應(yīng)力與膠原蛋白含量的多少成正比，而應(yīng)變則成反比。膠原蛋白是人體骨骼，尤其是軟骨組織中的重要組成成分。膠原蛋白就像骨骼中的一張充滿小洞的網(wǎng)，它會牢牢地留住就要流失的鈣質(zhì)。沒有這張充滿小洞的網(wǎng)，即便是補充了過量的鈣，也會白白地流失掉。而膠原蛋白的特征氨基酸羥基脯氨酸是血漿中運輸鈣到骨細(xì)胞的工具。骨細(xì)胞中的骨膠原是羥基磷灰石的黏合劑，它與羥基磷灰石共同構(gòu)成了骨骼的主體。而骨質(zhì)疏松的實質(zhì)是合成骨膠原的速度跟不上需要，換言之，新的骨膠原的生成速度低于老的骨膠原發(fā)生變異或老化速度。研究表明，如果缺少膠原蛋白，補充再多的鈣質(zhì)也無法防止骨質(zhì)疏松，因此，只有攝入足夠的可與鈣結(jié)合的膠原蛋白，才能使鈣在體內(nèi)被較快消化吸收，且能較快的達(dá)到骨骼部位而沉積。

    膠原的相對分子質(zhì)量大，電泳圖有3條泳帶，在100kD附近出現(xiàn)的2條泳帶分別是膠原分子的α1鏈和α2鏈，在200kD附近出現(xiàn)的1條泳帶是膠原分子的β鏈。即膠原的每條多肽鏈相對分子質(zhì)量可達(dá)100kD，1個膠原分子相對分子質(zhì)量為300kD。多肽分子量的測定方法常用SDS-PAGE，凝膠色譜法以及質(zhì)譜法。有人采用凝膠過濾色譜法測定脫鉻革屑中膠原水解產(chǎn)物分子量分布在。飛行時間質(zhì)譜法測定比目魚皮膠原寡肽分子量的分布主要集中在～。動物蛋白酶水解后的膠原多肽的分子量在2～7kD，比植物蛋白酶水解的膠原多肽分子量范圍更廣。膠原的熱穩(wěn)定性是指測定其在水系中纖維的熱收縮溫度（Ts），或溶液中分子的熱變性溫度（Td）。Ts和Td之差一般在20～25℃，而Ts值較Td值容易測定。Td還可以表示膠原螺旋被破壞的溫度，另外還與其亞氨基酸（脯氨酸和羥脯氨酸）的含量有關(guān)，尤其是羥脯氨酸含量，它們之間存在正相關(guān)，冷水性魚類的羥脯氨酸含量比較低，所以冷水性魚類膠原蛋白Td值明顯低于暖水性魚類，而又都低于陸生動物。但魚皮膠原蛋白與魚肉膠原蛋白相比，其真皮的Td要比肌肉的低1℃左右，這與肌肉膠原中脯氨酸的羥基化率較真皮膠原高有關(guān)。有人測定了多種魚皮可溶性膠原蛋白的氨基酸組成。 作用營養(yǎng)性、修復(fù)性、保濕性、親和性。

膠原蛋白由動物皮提取，皮中除膠原蛋白外還含有透明質(zhì)酸、硫酸軟骨素等蛋白多糖，它們含有大量極性基團(tuán)，是保濕因子，且有阻止皮膚中的酪氨酸轉(zhuǎn)化為黑色素的作用，故膠原蛋白有天然保濕、美白、防皺、淡斑等作用，可廣泛應(yīng)用于美容用品中。膠原蛋白的化學(xué)組成、結(jié)構(gòu)賦予了它是美容的基礎(chǔ)。膠原蛋白與人體皮膚膠原的結(jié)構(gòu)相似，為非水溶性纖維狀含糖蛋白質(zhì)，分子中富含大量氨基酸和親水基，具有一定的表面活性和很好的相容性，同時由于其分子中含有大量的羥基，因此它有著相當(dāng)好的保濕作用。在相對濕度70%時，仍可保持其自身重量45%的水分。試驗證明：0.01%的膠原蛋白純?nèi)芤壕湍苄纬珊芎玫谋Ｋ畬樱┙o皮膚所需要的全部水分。右手螺旋形式纏繞成“草繩狀”三股螺旋結(jié)構(gòu)，使膠原具有很高的拉伸強度。安徽小分子膠原蛋白肽原液

膠原蛋白還具有良好的吸油性、起泡性和吸水性等。浙江玻尿酸膠原蛋白肽

    采用酶法提取膠原蛋白時，必須嚴(yán)格控制提取條件：首先，酶作用時間必須適當(dāng)。如果時間過短，膠原蛋白就不能充分釋放到提取液中，影響提取率；如果酶作用時間過長，膠原蛋白會水解過度，產(chǎn)生過多的苦味小分子低聚肽，不僅會增加分離純化的難度，也會影響膠原蛋白的功能特性和生物活性。其次，酶解溫度要適宜。溫度過低，酶的作用效果不明顯；溫度過高會引起酶的失活和膠原蛋白的變性。據(jù)報道，當(dāng)介質(zhì)pH略低于中性時，膠原蛋白的變性溫度為40～41℃，當(dāng)介質(zhì)pH為酸性時，膠原蛋白的變性溫度為38～39℃，而且魚皮膠原蛋白的變性溫度要比豬皮膠原蛋白的變性溫度低7～12℃。所以，如果要使提取的膠原蛋白具有良好的生物活性，在提取過程中應(yīng)使提取溫度低于變性溫度。第三，需選用適當(dāng)?shù)拿?。一般從陸生哺乳動物組織中提取膠原蛋白時，采用胃蛋白酶在其較適作用溫度下進(jìn)行提取是合理的，但對于魚類等水生動物，由于其膠原蛋白的變性溫度比陸生哺乳動物低，因此許多蛋白酶便不適用，如果在這些酶的較適作用溫度下提取可能會破壞膠原蛋白的某些功能特性和生物活性。采用酶法提取膠原蛋白及其多肽的研究主要是從動物皮及其加工副產(chǎn)物中。 浙江玻尿酸膠原蛋白肽

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